Японские и китайские исследователи обнаружили в составе различных белков млекопитающих аминокислотную последовательность, которая регулирует прикрепление к ним гликанов — цепей полисахаридов. Результаты исследования позволят контролировать гликозилирование белков при производстве биофармацевтических препаратов. Статья опубликована в журнале Communications Biology.
Многие белки существуют в виде гликопротеинов, которые состоят из полипептидной цепи самого белка и гликана, то есть цепи сахара. Структура белка определяется геном, в котором он закодирован, однако информация о гликане не содержится в ДНК, из-за этого сложно контролировать прикрепление сахаров к белкам — гликозилирование.
Теперь ученые из Нагойского университета и Академии Синика обнаружили специфическую аминокислотную последовательность в полипептиде, которая обеспечивает специфическую структуру гликана. Последовательность получила название Lewis X. Ранее японские исследователи показали, что Lewis X модифицирует белок LAMP-1 в нейральных стволовых клетках мыши посредством ферментативного действия фукозилтрансферазы 9 (FUT9). Авторы показали, что модификация Lewis X, специфичная для LAMP-1, встречается не только в нейральных стволовых клетках, но и в некоторых других культурах клеток млекопитающих.
Кроме того, оказалось, что последовательность LAMP-1, состоящая из 29 аминокислотных остатков, способствует модификации Lewis X, катализируемой ферментом. Таким образом, в молекулах гликопротеинов специфическая последовательность аминокислот может определять их гликановые структуры.
Большинство биофармацевтических препаратов представляют собой гликопротеины. Их гликановые структуры крайне важны для обеспечения эффективности и безопасности лекарства. Поэтому контроль гликозилирования крайне важен при разработке биофармацевтических препаратов.
Подписывайтесь на InScience.News в социальных сетях: ВКонтакте, Telegram, Одноклассники.
