Канадские ученые использовали метод криоэлектронной микроскопии, чтобы получить молекулярную структуру S-белка омикрон-штамма коронавируса. Многочисленные мутации этого варианта обеспечили ему более прочную связь с рецептором человеческих клеток, что стало возможной причиной его повышенной заразности. Ученые планируют использовать полученные данные для разработки более эффективных методов лечения COVID-19. Статья опубликована в журнале Science.
Исследователи из Университета Британской Колумбии впервые провели структурный анализ S-белка омикрон-штамма коронавируса. S-белок коронавируса позволяет ему проникать внутрь клетки. Омикрон имеет 37 мутаций в этой области (в пять раз больше, чем предыдущие варианты). Ученые использовали метод криоэлектронной микроскопии, чтобы показать, как омикрон взаимодействует с клетками человека и заражает их.
Авторы обнаружили, что некоторые мутации (R493, S496 и R498) создают между S-белком коронавируса и рецептором человеческих клеток ACE2 дополнительные солевые мостики и водородные связи. Вероятно, это увеличивает силу прикрепления вируса к клеткам и обеспечивает более эффективное заражение. При этом некоторые мутации (K417N), наоборот, делают прикрепление слабее.
«Понимание молекулярной структуры S-белка позволит нам разрабатывать более эффективные методы лечения омикрона и родственных ему вариантов коронавируса в будущем, — говорит ведущий автор исследования Шрирам Субраманиам. — В целом омикрон обладает большей аффинностью связывания, чем исходный вирус, этот параметр у него сопоставим с вариантом дельта. Удивительно, что омикрон сохранил свою способность связываться с клетками человека, несмотря на настолько многочисленные мутации».
Дополнительные эксперименты показали, что S-белок омикрона более успешно, чем у предыдущих штаммов, уклоняется от антител. При этом иммунитет, созданный вакцинами, оказался против этого штамма эффективнее, чем иммунитет, полученный после естественной болезни.
Подписывайтесь на InScience.News в социальных сетях: ВКонтакте, Telegram, Одноклассники.
