С помощью криоэлектронной микроскопии американские ученые впервые получили подробные трехмерные изображения белка CcsBA, переносящего гем через мембрану, и описали его механизм действия. CcsBA представлен у бактерий и в хлоропластах, поэтому его дальнейшее изучение позволит разрабатывать новые противомикробные препараты. Статья опубликована в журнале Nature Chemical Biology.
Гем входит в состав гемоглобина, транспортирующего в тканях кислород и углекислый газ, а также белков цитохромов, необходимых для получения энергии клеткой. Гем есть у животных, растений и бактерий. Однако до сих пор оставалось неясно, как он перемещается через мембраны, чтобы встроиться в белки, так как переносящие его мембранные белки трудно выделить в больших количествах.
Теперь ученые из Университета Вашингтона в Сент-Луисе впервые описали структуру бифункционального белка CcsBA, который транспортирует гем у бактерий в хлоропластах и прикрепляет его к цитохромам. Авторы определили два конформационных состояния CcsBA и охарактеризовали механизм его действия. Для получения трехмерных изображений белка с практически атомарным разрешением ученые использовали криоэлектронную микроскопию. Им удалось определить два состояния, в которых белок связывал одну или две молекулы гема.
Ранее ученые исследовали бактериальные и человеческие синтазы гема, однако CcsBA отличается от человеческой формы переносчика. Результаты работы позволят разработать новые противомикробные агенты, которые будут избирательно нацелены на бактерии.
«В CcsBA мы увидели четкий канал между трансмембранными альфа-спиралями, по которому гем перемещается от трансмембранного гемового сайта к внешнему гемовому сайту, — говорит соавтор исследования Дина Мендес. — Поскольку во время переноса градиент концентрации гема снижается, мы не предполагаем, что для этого процесса требуется источник энергии».
Подписывайтесь на InScience.News в социальных сетях: ВКонтакте, Telegram, Одноклассники.
