Японские ученые показали, как дребрин E изменяет свою функцию в зависимости от температуры. Этот белок участвует в регуляции актомиозинового комплекса, который играет решающую роль в движении, сокращении и развитии клеток. Статья опубликована в журнале Nano Letters.
Ученые из Осакского университета использовали специально разработанный метод нагрева клеток с помощью инфракрасного лазера, который позволил им исследовать белки при температурах до 40 °C без какого-либо повреждения. Авторы изучали актомиозиновый белковый комплекс, который обеспечивает подвижность и морфологию клеток. Ранее было показано, что белок дребрин E ингибирует комплекс, однако механизм процесса оставался неясен.
Чтобы выяснить роль дребрина E, команда нагревала актомиозин от комнатной до физиологической температуры в присутствии дребрина. Исследователи обнаружили, что ингибирование подвижности актомиозина дребрином снижается по мере повышения температуры. Причем это вызвано не только диссоциацией дребрина от актина, также связанный с актомиозином белок, вероятно, регулирует активность комплекса, меняя структуру актина. При температурах ниже физиологической подвижность актомиозина постепенно снижается с увеличением концентрации дребрина E. При 36,5–37,5 °C дребрин E ведет себя как ингибитор, но только когда его концентрация достигает пороговой.
«Эти результаты показывают важность поддержания температуры тела млекопитающими во время беременности, так как это обеспечивает правильное развитие клеток эмбриона, — говорит старший автор исследования Мадока Судзуки. — Кроме того, получив точное представление о механизмах клеточной термочувствительности, мы сможем усовершенствовать искусственные наноразмерные датчики температуры».
Подписывайтесь на InScience.News в социальных сетях: ВКонтакте, Telegram, Facebook и Twitter.
Подписывайтесь на InScience.News в социальных сетях: ВКонтакте, Telegram, Одноклассники.
