Российские, немецкие и американские ученые впервые получили структуру родопсина грибов — белка светоактивируемого протонного насоса. Сравнение с другими родопсинами показало, что этот белок имеет общего предка с протонным насосом архей, однако отличается от родопсинов бактерий. Статья опубликована в журнале Communications Biology.
Белки родопсины выполняют самые различные функции. Родопсины второго типа содержатся в клетках сетчатки позвоночных, а родопсины первого типа используют энергию света для транспорта ионов через мембрану клетки, запуска сигнальных реакций и активации ферментов. Учитывая широкое распространение родопсинов и их важную экологическую функцию, нет сомнений в том, что они сыграли значительную роль в эволюции жизни на Земле. Широкое разнообразие родопсинов и их древность позволяют исследовать глобальные эволюционные процессы изменений этих белков. Однако родопсины эукариот исследованы хуже, так как их выделение и кристаллизация значительно сложнее.
Ученые из Центра исследований молекулярных механизмов старения и возрастных заболеваний МФТИ совместно с коллегами из Германии и США использовали методы экспрессии (в системе LEXSY) для выделения родопсина 1-го типа из одноклеточного гриба. Ученым удалось получить и исследовать структуру белка. Оказалось, что она сильно напоминает структуру родопсина архей. Единственное значительное отличие было обнаружена во внутриклеточной части белка: одна из петель гораздо длиннее аналогичной у архей.
Для определения эволюционных отношений между родопсинами ученые сравнили известные структуры и последовательности белков. Оказалось, что они крайне схожи у эукариот и архей. Видимо, гены родопсинов подвергаются обширному горизонтальному переносу между организмами, что усложняет поиск общего предка. Однако высокое структурное и функционально сходство представляет собой убедительное доказательство архейного происхождения эукариотических протонных родопсинов и, скорее всего, всех других эукариотических родопсинов.
«Мы получили первую кристаллическую структуру высокого разрешения светочувствительного протонного насоса из организма гриба и выяснили функциональную роль его N-концевой области. Исследованный родопсин был экспрессирован в системе LEXSY, затем мы его кристаллизовали. Значит, система экспрессии LEXSY может быть сильным инструментом для получения мембранных белков эукариот для структурных исследований. Мы также сравнили последовательность и структуру полученного родопсина со светочувствительными протонными помпами из разных царств. Анализ показал, что эукариотические и архейные родопсины имеют глубокое структурное сходство, что подтверждает гипотезу об архейном происхождении родопсинов, найденных в геноме эукариот. Полученные результаты важны как для понимания эволюции животных, так и для дальнейших исследований родопсинов эукариот», — говорит соавтор исследования Дмитрий Забельский.
Подписывайтесь на InScience.News в социальных сетях: ВКонтакте, Telegram, Одноклассники.
